Specifičnost enzima: vrste i značajke djelovanja

Riječ "enzim" ima latinske korijene. U prijevodu znači "kvasac". Na engleskom jeziku se koristi izraz "enzim", izveden iz grčkog izraza koji znači isti. Enzimi se nazivaju specijalizirani proteini. Oni su formirani u stanicama i imaju sposobnost ubrzati tijek biokemijskih procesa. Drugim riječima, oni djeluju kao biološki katalizatori.

Opće značajke

Prikazivanje katalitičkog djelovanja određenih enzima posljedica je prisutnosti niza ne-proteinskih spojeva. Oni se nazivaju kofaktori. Podijeljeni su u dvije skupine: metalni ioni i niz anorganskih tvari, kao i koenzimi (organski spojevi).

Mehanizam djelovanja

Svojim kemijskim svojstvom, enzimi pripadaju grupi proteina. Međutim, za razliku od potonjeg, elementi koji se razmatraju sadrže aktivni centar. To je jedinstveni kompleks funkcionalnih skupina aminokiselinskih ostataka. Oni su strogo orijentirani u prostoru zbog tercijarne ili kvartarne strukture enzima. U aktivnom centru su izolirane katalitičke i supstratne regije. Ovo je ono što određuje specifičnost enzima. Supstrat je supstanca kojoj djeluje protein. Ranije se vjerovalo da se njihova interakcija provodi na principu "ključa za zaključavanje". Drugim riječima, aktivni centar mora jasno odgovarati podlozi. Trenutno prevladava drugačija hipoteza. Vjeruje se da točna korespondencija je u početku odsutna, ali se javlja tijekom interakcije tvari. Drugi katalitički site utječe na specifičnost akcije. Drugim riječima, ona određuje prirodu ubrzane reakcije.

struktura

Svi enzimi su podijeljeni u jednu i dvije komponente. Prethodni imaju sličnu strukturu kao i jednostavni proteini. One sadrže isključivo aminokiseline. Druga grupa - proteini - uključuje proteinske i ne-proteinske dijelove. Posljednji je koenzim, prvi je apoenzim. Potonji određuje supstratnu specifičnost enzima. To znači da djeluje kao supstrat u aktivnom centru. Koenzim djeluje kao katalitička regija. Specifičnost akcije je povezana s njom. Kao koenzimi, vitamini, metali i drugi nisko molekularni spojevi mogu djelovati.

kataliza

Pojava bilo koje kemijske reakcije povezana je s sudaranjem molekula međusobno povezanih tvari. Njihovo kretanje u sustavu određuje prisutnost potencijalne slobodne energije. Za kemijsku reakciju, potrebno je da molekule usvoje prijelazno stanje. Drugim riječima, oni moraju imati dovoljno snage da prođu kroz energetsku barijeru. Ona predstavlja minimalni volumen energije za davanje svih reaktivnosti molekula. Svi katalizatori, uključujući enzime, mogu smanjiti energetsku barijeru. To potiče ubrzani tijek reakcije.

Koja je specifičnost enzima?

Ta se sposobnost izražava u ubrzanju samo određene reakcije. Enzimi mogu utjecati na isti supstrat. Međutim, svaka od njih ubrzava samo određenu reakciju. Reaktivna specifičnost enzima može se pratiti na primjer kompleksa piruvat dehidrogenaze. To uključuje proteine ​​koji utječu na PVC. Glavni su: piruvat dehidrogenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Sama reakcija se naziva oksidativna dekarboksilacija PVC-a. Kao proizvod djeluje octena kiselina.

klasifikacija

Postoje sljedeće vrste enzimske specifičnosti:

1. Stereokemija. Izraženo je u sposobnosti neke tvari da utječe na jedan od mogućih stereoizomera supstrata. Na primjer, fumarat hidrataza može djelovati na fumarat. Međutim, on ne utječe na cis-izomer-maleinsku kiselinu.
2. Apsolutna. Specifičnost enzima Ova vrsta se izražava u sposobnosti tvari da utječe samo na određeni supstrat. Na primjer, saharoza reagira isključivo sa saharozom, arginazom - s argininom i tako dalje.
3. Relativna. Specifičnost enzima u ovom se slučaju izražava u sposobnosti neke tvari da utječe na skupinu supstrata koji imaju vezu istog tipa. Na primjer, alfa-amilaza reagira s glikogenim i škrobom. Imaju glikozidnu vezu. Trypsin, pepsin, kimotripsin utječu na mnoge proteine ​​peptidne skupine.

temperatura

Enzimi imaju specifičnost u određenim uvjetima. Za većinu od njih optimalna temperatura je + 35 ° C + 45 °. Kada se tvar stavlja u uvjete s nižim indeksima, njegova aktivnost će se smanjiti. Ovo se stanje naziva reverzibilna inaktivacija. Kako se temperatura povećava, njegove će se sposobnosti obnoviti. Vrijedno je reći da ako stavite u uvjete gdje je t veći od navedenih vrijednosti, pojavit će se i deaktivacija. Međutim, u ovom će slučaju biti nepovratan, jer se ne oporavlja s padom temperature. To je zbog denaturacije molekule.

Učinak pH

Napunjenost molekule ovisi o kiselosti. Prema tome, pH utječe na aktivnost aktivnog mjesta i specifičnost enzima. Optimalni indeks kiselosti za svaku tvar je drugačiji. Međutim, u većini slučajeva to je 4-7. Na primjer, za alfa salivarnu amilazu, optimalna kiselost je 6.8. U međuvremenu, postoji nekoliko iznimaka. Optimalna kiselost pepsina, na primjer, 1,5-2,0, kimotripsin i tripsin-8-9.

koncentracija

Što je više prisutan enzim, to je veći brzina reakcije. Sličan zaključak može se izvesti o koncentraciji supstrata. Međutim, teoretski, zasićeni sadržaj cilja određuje se za svaku tvar. S njim će svi aktivni centri biti zauzeti postojećim podlogama. U ovom slučaju, specifičnost enzima bit će maksimalno, bez obzira na naknadno dodavanje ciljeva.

Supstancama regulatori

Mogu se podijeliti na inhibitore i aktivatore. Obje ove kategorije podijeljene su na nespecifične i specifične. Potonji tip avtivatora uključuje žučne soli (za lipazu u pankreasu), kloridne ione (za alfa-amilazu), klorovodičnu kiselinu (za pepsin). Nespecifični aktivatori su magnezijev ioni koji utječu na kinaze i fosfataze, a specifični inhibitori su terminalni peptidi proenzima. Potonji su neaktivni oblici tvari. Oni se aktiviraju cijepanjem terminalnih peptida. Njihove specifične vrste odgovaraju svakom pojedinom proenzimu. Na primjer, u neaktivnom obliku, tripsin se proizvodi u obliku tripsinogena. Njegov aktivni centar je zatvoren terminalnim heksapeptidom, koji je specifični inhibitor. U procesu aktivacije, ona se dijeli. Aktivni centar tripsina kao rezultat toga postaje otvoren. Nespecifični inhibitori su soli iz teških metala. Na primjer, bakar sulfat. Oni izazivaju denaturaciju spojeva.

inhibicija

To može biti konkurentno. Taj se fenomen izražava u pojavi strukturne sličnosti između inhibitora i supstrata. Uđu u borbu za komunikaciju s aktivnim centrom. Ako je sadržaj inhibitora veći od supstrata, nastaje inhibitor enzima Coplex. Kada se doda ciljna tvar, omjer se mijenja. Kao rezultat toga, inhibitor će biti zamijenjen. Na primjer, sukcinat za sukcinat dehidrogenazu djeluje kao supstrat. Inhibitori su oksaloacetat ili malonat. Utjecaj reakcijskih proizvoda smatra se konkurentnim. Često su poput podloga. Na primjer, za glukoza-6-fosfat, proizvod je glukoza. Supstrat će biti glukoza-6 fosfat. Non-kompetitivna inhibicija ne podrazumijeva strukturnu sličnost između tvari. Inhibitor i supstrat mogu istovremeno biti vezani za enzim. To dovodi do stvaranja novog spoja. On je složen inhibitor enzima-supstrata. Tijekom interakcije aktivno središte je blokirano. To je zbog vezanja inhibitora na katalitičko mjesto aktivnog mjesta. Primjer je citokromoksidaza. Za ovaj enzim, kisik djeluje kao supstrat. Inhibitori citokrom oksidaze su soli hidrocijanata.

Alosterička pravila

U nekim slučajevima, pored aktivnog centra koji određuje specifičnost enzima, postoji još jedna veza. Kao alosterička komponenta. Ako je s njim povezan aktivator istog naziva, povećava se učinkovitost enzima. Ako inhibitor ulazi u reakciju s alosteričkim centrom, tada se aktivnost tvari smanjuje. Na primjer, adenilat ciklaza i gvanilatna ciklaza odnose se na enzime s regulacijom alosteričnog tipa.