Primarna struktura proteina

Struktura proteina može se predstaviti jednim od četiri opcije. Svaka varijanta ima svoje osobitosti. Dakle, postoji kvartarna, ternarna, sekundarna i primarna struktura proteina.

Posljednja razina u ovom popisu je linearni polipeptidni lanac aminokiselina. Amino kiseline se međusobno povezuju peptidnim vezama. osnovni struktura proteina je najjednostavnija razina organizacije molekule. Kovalentnim peptidne veze između alfa-amino skupine jedne aminokiseline i alfa-karboksilnom skupinom druge molekule osigurava visoku stabilnost.

Kada se peptidne veze formiraju u stanicama, karboksilna skupina se najprije aktivira. Nakon toga, postoji veza s amino skupinom. Slično se provodi polipeptidna laboratorijska sinteza.

Peptidna veza, koja je ponavljanje jedinica polipeptidni lanac ima više mogućnosti. Pod utjecajem tih značajki ne samo čine primarnu strukturu proteina. Oni utječu i veće organizacijske razine polipeptidni lanac. Jedan od glavnih značajki za prepoznavanje izolirati coplanarity (mogućnost svih atoma, koji su uključeni u peptidne skupine u istoj ravnini) s obzirom na supstituente trans-N-C veza, vlasništvo postoje u 2 rezonantnih formi. Posebne karakteristike peptidne veze uključuju mogućnost formiranja vodikove veze. Gdje je svaki peptid skupine mogu nastati dva vodikovim vezama s drugim skupinama (uključujući i peptida). Međutim, postoje iznimke. To uključuje peptidne skupine s amino skupinama hidroksiprolina ili prolina. Mogu formirati samo jednu vodikova veza. To utječe na stvaranje sekundarne strukture proteina. Tako, dio u kojem je hidroksiprolin ili prolin, peptidni lanac se lako savija zbog činjenice da postoji druga vodikove veze koje će zadržati (kao obično).

Naziv je formirana iz imena peptidne aminokiselina uključene u njima. Dipeptida daju dva aminokiselinska tripeptid - tri, četiri, tetrapeptid - i tako dalje. Svaki polipeptidni lanac (ili peptid) iz bilo koje duljine je prisutna N-terminalne amino kiseline, koji sadrži slobodnu amino skupinu i C-terminalne amino kiseline, u kojem se nalazi slobodna karboksilna skupina.

Svojstva proteina.

Kada su proučavali ove spojeve, znanstvenici su zainteresirani za nekoliko pitanja. Istraživači su, prije svega, nastojali odrediti veličinu, odrediti oblik i masu molekula proteina. Treba napomenuti da su to bili prilično složeni zadaci. Teškoća je bila da definicija relativna molekulska masa povećati vrelište protein otopine (kao što je to učinjeno s drugim tvarima) nemoguće, s obzirom na činjenicu da se proteinska rješenja ne mogu kuhati. Definicija pokazatelja u skladu s snižavanjem točke smrzavanja rezultira netočnim rezultatima. Osim toga, bjelančevine u čistom obliku nikad se ne pojavljuju. Međutim, korištenjem razvijenih metoda utvrđeno je da molekularne težine varira od 14 do 45 tisuća i više.

Jedna od važnih karakteristika spojeva je frakcijska soljenja. Taj proces je izoliranje proteina iz otopina nakon dodavanja kloridnih otopina s različitim koncentracijama.

Druga važna karakteristika je denaturacija. Ovaj proces nastaje kada se proteini istaložuju teškim metalima. Denaturacija je gubitak prirodnih svojstava. Ovaj proces uključuje različite transformacije molekule, osim razgradnje polipeptidnog lanca. Drugim riječima, primarna struktura proteina ostaje nepromijenjena tijekom denaturacije.