Denaturacija proteina

Konformacija (struktura) peptidnog lanca je naručena i jedinstvena za svaki protein. Pod posebnim uvjetima, veliki broj veza prekida, što je stabiliziralo prostornu strukturu molekule spoja. Kao rezultat rupture, cijela molekula (ili njegov značajan dio) ima oblik neuredne zavojnice. Taj se proces naziva "denaturacija". Ta se promjena može izazvati zagrijavanjem od šezdeset do osamdeset stupnjeva. Dakle, svaka molekula dobivena kao posljedica rupture može se razlikovati u konformaciji od drugih.

Denaturiranje proteina nastaje pod utjecajem svih sredstava koja mogu uništiti ne-kovalentne veze. Taj se proces može pojaviti u alkalnim ili kiselim uvjetima, na površini razdvajanja faza, pod utjecajem nekih organski spojevi (fenoli, alkoholi i drugi). Denaturiranje proteina može se također pojaviti pod utjecajem gvanidinskog klorida ili uree. Ti agensi tvore slabe veze (hidrofobne, ionske, vodikove) s karbonilnim ili amino skupinama peptidne okosnice i s brojnim skupinama aminokiselinskih radikala, zamjenom proteina vodikove veze unutar molekula. Kao rezultat toga, postoji promjena u sekundarnoj i tercijarnoj strukturi.

Otpornost na djelovanje sredstava za denaturaciju ovisi uglavnom o prisutnosti disulfidnih veza u molekuli proteinskog spoja. Inhibitor tripsina ima tri S-S veze. Pod uvjetom njihovog redukcije, denaturacija proteina nastaje bez drugih utjecaja. Ako se nakon toga spoj stavi u uvjete u kojima se provodi oksidacija SH-skupina cisteina i stvaranje disulfidnih veza, početna konformacija će biti obnovljena. Štoviše, prisutnost čak jedne disulfidne veze bitno povećava stabilnost u prostornoj strukturi.

Denaturacija proteina, u pravilu, popraćena je smanjenjem njegove topljivosti. Istodobno se često formira talog. Čini se u obliku "koaguliranog proteina". Kada je koncentracija spojeva u otopini visoka, "koagulacija" podliježe cjelokupnoj otopini, kao npr. Kod kuhanja pilećih jaja. Tijekom denaturacije, protein gubi svoju biološku aktivnost. Ovo se načelo temelji na korištenju karbolna kiselina (vodena fenolna otopina) kao antiseptička tvar.

Nestabilnost prostorne strukture, velika vjerojatnost uništavanja pod utjecajem različitih agenasa, otežava izoliranje i proučavanje proteina. Neki problemi nastaju i kada se koriste spojevi u industriji i medicini.

Ako je denaturacija proteina izvedena izlaganjem visokim temperaturama, tada se kod spora hlađenja, pod određenim uvjetima, odvija proces ponovnog zacrtavanja - obnavljanje izvorne (početne) konformacije. Ova činjenica dokazuje da polaganje peptidnog lanca događa u skladu s primarnom strukturom.

Formiranje prirodne konformacije (početno mjesto) je spontani proces. Drugim riječima, taj raspored odgovara minimalnoj količini slobodne energije zatvorene u molekuli. Kao rezultat, može se zaključiti da je prostorna struktura spoja kodirana u slijedu aminokiselina u peptidnim lancima. Ovo zauzvrat znači da će svi polipeptidi slični aminokiselinskoj sekvenci (npr., Lanci peptida mioglobina) uzeti identičnu konformaciju.

Proteini mogu imati značajne razlike u primarnoj strukturi, čak i ako su praktički ili apsolutno identični u konformaciji.